蛋白动力学研究概述
前言：运动的蛋白质
我们知道，蛋白间的相互作用就像一场演员众多的芭蕾舞演出，每个蛋白都是一个演员，它们不停地舞动，形成不同的组合，并且还有可能交换舞伴以完成不同的生理学功能。那么蛋白质的这种动态特性是如何影响它们的功能的呢？
蛋白质的空间构象可以通过能量图谱（一种描述凝聚态相系统行为的工具）来描述。不同的能量决定了蛋白不同的空间构象，而构象互变的速度则取决于不同构象间的能障大小。因此，蛋白的相对构象或者能量状态可以通过与其它蛋白质发生相互作用，或者被磷酸化等共价修饰的方法进行改变。《信号传递动力学机制》一文举例说明了蛋白质是如何利用它们的这种动态特征，扮演“开关”或者“转换器”的角色来传递信息的。能影响蛋白能量状态的因子可能会影响蛋白质的功能。传统的基于蛋白结构特征来开发设计药物的方法主要关注的都是静止的蛋白活性中心，但如果对蛋白质整体自由能图谱进行考虑，也许会获得更多药物设计方面的灵感。
《用小分子物质捕获动态靶标》一文则为我们提供了一个有关药物开发的例子，这两种药物都是别构活性药物，其中一种已经上市，另一种正在进行后期临床试验。这些研究工作为今后的药物研发打下了坚实的基础，人们基于这个思路可以设计出能使蛋白质失活的药物，比如可用于抑制信号通路中的关键酶。蛋白质具有高精巧性及高特异性的特点，这有可能是蛋白质之所以缺乏多功能性的原因所在，但是，蛋白质在某些情况下也会发生相应的改变，正如一系列严重的耐药性问题所证实的那样。
《蛋白质动态性和进化论》一文中，作者认为，正是因为蛋白质构象具有多样性，所以蛋白质才能够进化。构象发生哪怕一点改变就会产生完全不一样的功能，突变也能改变蛋白质的构象平衡状态，从而改变蛋白质的功能。蛋白质这种构象变化对功能影响的程度超出了分子与细胞水平，已达到了组织水平。
《生命形态发生过程中通用机制简介》一文向我们介绍了细胞与细胞之间的动态相互作用，以及细胞与细胞外基质粘连复合体之间的动态相互作用是如何受到可溶性因子的影响，最终形成各种不同组织的过程的。
随着人们对蛋白质组学以及蛋白相互作用网络领域研究的不断深入，下一步将要面临的问题就是要搞清楚蛋白质在分子层面的动力学情况，蛋白质是如何作为受体、开关和中转站发挥其功能的，以及是如何在亚细胞水平、细胞水平乃至组织水平进行信息转导的。
下一期预告：新型疫苗载体的研究进展
全球性流感再度来袭令疫苗这一人类预防疾病最有效的武器愈发受到关注。疫苗的概念是200年前由英国医生Edward Jenner首先提出的。近代免疫学奠基人pastor发明了第一种鸡细菌减毒霍乱疫苗，提出为动物接种相同的细菌可以阻止该菌感染的免疫接种原理，从而奠定了免疫理论基础。《生命奥秘》下一期专题将介绍新型疫苗载体的研究进展，希望对读者有所帮助。